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スルメイカ筋原線維の加熱によるミオシン・ サブフラグメント-1およびロッド変性に対するCa2+の影響

机译:Ca2 +对鱿鱼肌原纤维加热对肌球蛋白亚片段-1和杆变性的影响

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摘要

Thermal inactivation of Ca^[2+]-ATPase of squid myofibrils was significantly suppressed in the presence of Ca^[2+]. Monomeric myosin content decreased much faster than Ca^[2+]-ATPase inactivation in Ca-medium, which was well explained by the fast rod denaturation. In contrast, rod denaturation was slower than S-1 in EDTA medium. Decrease in monomeric myosin content was explained by faster S-1 denaturation. Comparing the S-1 and rod denaturation rates at a fixed temperature, it was concluded that S-1 denaturation was suppressed by Ca^[2+] whereas the rod portion was not. Unfolding experiment with isolated myosin rod confirmed no stabilizing effect of Ca2+ on rod. It was concluded that significant stabilization of S-1 portion by Ca2+ generated apparently different myosin denaturation pattern in two media.
机译:鱿鱼肌原纤维Ca ^ [2 +]-ATPase的热失活在Ca ^ [2+]存在下得到显着抑制。钙蛋白介质中单体肌球蛋白含量的下降速度远快于Ca ^ [2 +]-ATPase失活,这可以通过快速棒变性来很好地解释。相反,在EDTA培养基中,杆变性比S-1慢。单体肌球蛋白含量的降低可以通过更快的S-1变性来解释。比较固定温度下的S-1和棒的变性速率,可以得出结论:Ca-1 [2+]抑制了S-1的变性,而棒的部分则没有。分离的肌球蛋白棒的展开实验证实了Ca2 +对棒没有稳定作用。结论是,Ca 2+对S-1部分的显着稳定作用在两种介质中产生了明显不同的肌球蛋白变性模式。

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